Laboratorio di Chimica Fisica

Le ricerche svolte nel laboratorio di Chimica Fisica sono indirizzate prevalentemente allo studio di sistemi biologici associati alle membrane. Particolare attenzione è rivolta allo studio della struttura, della funzione e dell’interazione di proteine e peptidi di membrana utilizzando prevalentemente la spettroscopia NMR ad alta risoluzione in soluzione e stato solido e la spettrosdcopia di fluorescenza. Parallelamente si stanno studiando le proprietà strutturali e funzionali di peptidi lineari a struttura beta e la chimica biologica di composti organo-stagno.

Linee di ricerca

• Struttura-funzione di peptidi antimicrobici e peptidi ad attività biologica.
• Studio della chimica dei composti organo stagno con particolare riguardo alla loro interazione con ditioli biologici. In particolare si sta studiando la degradazione di diversi composti organo stagno da parte di un peptide sintetico derivato dalla proteina Stannina coinvolta nel processo di metabolismo di tali composti tossici.
• Utilizzo della coordinazione con metalli per indurre in peptidi di sintesi cambi conformazionali per la creazione di inibitori enzimatici ad elevata specificità.
• Effetti relativistici su processi chimici e biologici

Negli ultimi anni il laboratorio in collaborazione con il Prof Veglia della University of Minnesota ed il prof Ramamoorthy della University of Michigan si è dedicato alla determinazione della struttura e della funzione di peptidi antimicrobici che costituiscono uno dei primi e principali meccanismi di difesa sviluppati da cellule uncariote contro batteri, funchi protozoi e virus. In particolare è stata determinata mediante spettroscopia NMR la struttura e l’orientazione in micella del peptide ittiotossico Pardaxin, isolato da ghiandole di pesce, la struttura e la topologia delle “Magainins” monomero e dimero coinvolte nella distruzione delle membrane cellulari batterichee per la prima volta la struttura del peptide umano LL-37 appartenente alla famiglia delle catelicidine. Attualmente si sta studiando il peptide antimicrobico Distinctin. L’attività antibatterica ad ampio spettro mostrata da questi peptide li rende potenzialmente utilizzabili come antibiotici. Infine sono state determinate le strutture di peptidi di nuova sintesi aventi un folding di tipo beta-hairpin dotati di attività di “electron-transfer” e di peptidi contenenti la sequenza non-stereogenica alpha-aminoisobutirril-glicil-dipeptidil come induttore di turn.

Prof Fernando Porcelli